home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00404 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  37 lines
  1. ******************************************
  2. * Gamma-glutamyltranspeptidase signature *
  3. ******************************************
  4.  
  5. Gamma-glutamyltranspeptidase (EC 2.3.2.2) (GGT) [1]  catalyzes the transfer of
  6. the gamma-glutamyl moiety  of glutathione to an  acceptor that may be an amino
  7. acid, a peptide  or water (forming glutamate).   GGT  plays a  key role in the
  8. gamma-glutamyl  cycle,  a  pathway  for  the  synthesis   and  degradation  of
  9. glutathione.  In prokaryotes  and eukaryotes, it is an enzyme that consists of
  10. two polypeptide  chains,  a heavy and a light subunit, processed from a single
  11. chain precursor.  The  active  site of GGT is known to be located in the light
  12. subunit.
  13.  
  14. The sequences  of  mammalian  and  bacterial  GGT  show a number of regions of
  15. high similarity  [2].  Pseudomonas  cephalosporin  acylases  (EC 3.5.1.-) that
  16. convert 7-beta-(4-carboxybutanamido)-cephalosporanic   acid   (GL-7ACA)   into
  17. 7-aminocephalosporanic acid (7ACA) and  glutaric acid are evolutionary related
  18. to GGT and also show some GGT activity [3].  Like GGT, these GL-7ACA acylases,
  19. are also composed of two subunits.
  20.  
  21. One of  the  conserved  regions  correspond to the N-terminal extremity of the
  22. mature light chains of these enzymes. We have used this region  as a signature
  23. pattern.
  24.  
  25. -Consensus pattern: T-[STA]-H-x-[ST]-[LIVM]-x(4)-G-[SN]-x-V-[STA]-x-T-x-T-
  26.                     [LIVM]-N-x(1,2)-[FY]-G
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  29. -Last update: June 1994 / Pattern and text revised.
  30.  
  31. [ 1] Tate S.S., Meister A.
  32.      Meth. Enzymol. 113:400-419(1985).
  33. [ 2] Suzuki H., Kumagai H., Echigo T., Tochikura T.
  34.      J. Bacteriol. 171:5169-5172(1989).
  35. [ 3] Ishiye M., Niwa M.
  36.      Biochim. Biophys. Acta 1132:233-239(1992).
  37.